临床执业医师重点笔记——生物化学 

一、蛋白质的化学

1、蛋白质的分子组成

（1）元素组成蛋白质分子主要含有碳、氢、氧和氮元素，大部分蛋白质还含硫，有的还含少量的磷、铁、碘、硒等元素。（2）基本单位------氨基酸,除甘氨酸外，都是L-α-氨基酸。

2、蛋白质的分子结构

（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的酰胺键。肽：氨基酸借肽腱连接形成的产物。蛋白质分子就是通过若干肽腱将氨基酸连接而成的链状结构。由二个氨基酸形成的肽称二肽，三个则称三肽，以此类推。

（2）一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序，是蛋白质最基本的结构，肽腱是蛋白质一级结构的主要化学键。一级结构是其窨结构及生物学活性的基础。

（3）二级结构--α螺旋和β折叠：指多肽链主链骨架在各个局部由于折叠、盘曲而形成的窨结构。α螺旋：通常为右手螺旋顺得针方向，每圈含3.6个氨基酸残基氨基酸侧链伸向螺旋外侧，螺距为0.54nm，肽腱中全部-NH都和-CO生成氢键，稳固α螺旋的结构为氢键

（4）蛋白质三级结构：指各个二级结构的空间位置及与氨基酸侧链基团之间的相对空间位置关系，也即多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

（5）四级结构：体内有许多蛋白质分子是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链，通过非共价键聚合而成，其中每一个具有独立三级结构的多肽链称为亚基。蛋白质分子中各亚基之间相对空间位置即为蛋白质四级结构。

3、蛋白质的理化性质

（1）两性电离：酸性环境中蛋白质分子电离成阳离子，碱性则电离成阴，蛋白质在某一PH值的溶液中所带正负电荷的量相等时称为兼性离子即两性离子。

等电点：在一定的PH介质中，某一蛋白质解离成阴离子和阳离子的趋势相等即净电荷为0，成为两性离子，此时介质的PH称为该蛋白质的等电点。当介质的PH高于等电点，蛋白质解离成阴离子；反之，则为阳离子。血浆PH7.，而血浆中各种蛋白质的等电点都小于7.4，故血浆中以阴离子存在。

电泳：蛋白质阴阳离子在电场中分别向正负电级移动，此现象为电泳，可用来分离纯化、鉴定和制备蛋白质

（2）沉淀：自溶液中析出的现象。原理：破坏蛋白质胶体溶液的两个稳定因素颗粒表面的电荷和水化膜，即可使蛋白质沉淀。常用方法：盐析、有肌溶剂、重金属盐

（3）变性：变性蛋白质的主要特点是生物活性丧失、溶解度降低、易被蛋白酸水解。变性蛋白质容易沉淀，但沉淀蛋白质不一定变性。

二、核酸的化学

1.核酸的分子组成（1）分类：分核糖核酸RNA和脱氧核糖核酸DNA，DNA是遗传信息的贮存和携带者，RNA是参与遗传信息表达的过程。RNA有三种：信使核糖核酸mRNA、转运tRNA、核蛋白体rRNA

（2）基本成分：含氮碱基、戊糖（RNA含D-核糖，DNA含D-2-脱氧核糖）和磷酸（都存在）碱基包括嘌呤碱与嘧啶碱。嘌呤：腺嘌呤A和鸣嘌呤G；嘧啶：胞嘧啶C、胸腺嘧啶T和尿嘧啶U，RNA（AGCU，核糖，磷酸）；DNA（AGCT，脱氧核糖，磷酸）（3）基本单位：核苷酸

2.核酸的分子结构

（1）一级结构：许多个单核苷酸借3`5`-磷酸二酯键-磷酸二酯键相互连接形成核苷酸，多核苷酸链中核苷酸的排列顺序称为核酸的一级结构。

（2）DNA双螺旋结构：DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕在一共同中心轴，以右手螺旋盘旋而形成；两链以磷酸和脱氧核糖为骨架，位于螺旋外侧；碱基位于螺旋内侧；碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周为10对碱基。两条多核苷酸链通过碱基之间形成的氢键联系在一起。双螺旋的纵向稳定性靠碱基平面间的疏水性堆积维持。

3.几种重要的核苷酸

（1）ATP三磷酸腺苷、ADP二磷酸腺苷：是体内重要的高能磷酸化合物，ADP磷酸化为ATP时储存能量，ATP分解成ADP时则释放出能量，供给许多系列化反应和功能活动的需要。

（2）cAMP3`5`-环化腺苷酸、cGMP3`5`-环化鸟苷酸，分别由ATP、GTP在环化酶催化下，脱出1分子焦磷酸环化而成，含量甚微，某此激素、神经递质、化学介质等信息分子通过其发挥生理作用，故它们是细胞信息传递的第二信使。

三、酶

1.（1）酶：是活细胞合成的具有催化功能的蛋白质，也称生物催化剂。酶所催化的反应称为酶促反应。在酶促反应中被催化的物质称为底物。反应的生成物称为产物。酶的催化能力称为酶的活性。酶失去催化能力称为酶的失活。

（2）酶促反应的特点①高度催化效率②高度特异性（专一性）：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性③高度不稳定性

2.酶的结构与功能（1）分子组成①单纯酶：完全由氨基酸组成，其活性由蛋白质结构决定。②结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。（2）活性中心与必需基团：酶分子中与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。酶分子中具有一定空间结构的，能将底物转变成产物的区域，称酶的活性中心。活性中心的必需基团：按其功能分为两种，一种是结合基团，其作用是与底物结合，使底物与酶结合形成复合物；另一种是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学变化，使之转变为产物。

（3）酶原与酶原的激活某些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种无活性的酶的前体称为酶原。酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。酶原激活过程实际上也就是酶的活性中心暴露或形成的过程。

酶原激活的生理意义：避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；使酶被运输至特定部位和环境中发挥作用，保证体内代谢的正常进行。

（4）同工酶同工酶是指催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫特征等不同的一组酶。

3.影响酶促反应速度的因素（1）酶的浓度：在最适条件和底物浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比。（2）底物浓度：在酶浓度及其他条件不变的情况下，物浓度与反应速度的相互关系如：在底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而增加；随着底物浓度继续升高，反应速度的增加趋势渐缓，再加大底物浓度，反应速度不再增加，逐渐趋于恒定。（3）温度：在一定范围内（0-40℃），酶促反应速度随温度升高而加快。但由于酶是蛋白质，当温度升高到一定范围后，酶可发生变性，而降低催化活性。酶促反应达最大时的温度称为酶的最适温度。人体内酶的最适温度接近体温，多数酶最适温度为37-40℃。低温可使酶活性降低。（4）酸碱度：PH影响酶的催化活性。溶液PH高于或低于最适PH，酶的活性都会下降，甚至变性失活。生物体内多数酶的PH接近中性。（5）激活剂：凡能使酶活性升高或使酶从无活性变为有活性的物质称为酶的激活剂。激活剂大多为金属离子，如Mg2＋、K＋、Mn2＋等。（6）抑制剂：凡能降低酶活性的物质称为酶的抑制剂（没有专一抑制作用的因素或物质除外，如强酸、强碱等）。抑制作用分为不可逆性抑制与可逆性抑制。

不可逆性抑制特点：（与酶活化中心上的必需基团结合，很难分解）抑制剂浓度越高，抑制作用时间越长，抑制作用越强。

可逆性抑制分竞争性抑制和非竞争性抑制。竞争性抑制的特点：（竞争酶活化中心）竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂和底物的相对浓度。非竞争性抑制的抑制作用程度取决于抑制剂的浓度（与酶活化中心以外的必需基团结合，使酶失去活性）。反竞争抑制（与酶底物复合物结合）。

四、维生素

1.脂溶性维生素：A、D、E、K

（1）维生素A的生理功能及缺乏病  生理功能：①构成视觉细胞内感光物质　人视网膜上视杆细胞内含的感光物质是视紫红质，对弱光敏感，与暗视觉有关。视紫红质是由视蛋白和11－顺视黄醛结合而成。11－顺视黄醛是维生素A的重要形成。②维持上皮组织结构的完整和健全：维生素A能促进上皮组织中糖蛋白的合成，糖蛋白是细胞膜结构的组成成分，与细胞的结构和分泌功能有关。③促进生长发育缺乏病：夜盲症；干眼病；角膜软化病等。

（2）维生素D的生理功能及缺乏症，生理功能：1，25-（OH）2-D3是维生素D的活性形式，其主要功能是促进小肠中钙结合蛋白的合成，进而促进小肠对钙、磷的吸收，提高血浆钙、磷的含量，有利于骨的钙化。缺乏症：儿童可发生佝偻病；成人易发生骨软化症。

（3）维生素E的生理功能：①抗氧化作用②与动物生殖功能有关。用于治疗习惯性流产和先兆流产

2.水溶水维生素：B族和维生素C

（1）维生素B1生理功能：TPP是维生素B1的活性形式，参与糖代谢；抑制胆碱酯酶的活性，减少乙酰胆碱的水解，增加肠蠕动，促进消化。缺乏症：脚气病

（2）维生素B2生理功能：FMN和FAD是维生素B2的活性形式，它们分别作为黄素酶的辅酶在体内生物氧化过程中起递氢作用。缺乏病：睑缘炎、唇炎、口角炎、舌炎和阴囊炎

（3）维生素PP生理功能：维生素PP包括尼克酰胺和尼克酸，NAD＋和NADP＋是维生素PP的活性形式，它们作为不需氧脱氢酶的辅酶，在生物氧化过程中起递氢作用。缺乏病：对称性皮炎；癞皮病

（4）维生素B6的生理功能：在体内经磷酸化生成磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，在氨基酸代谢中起传递氨基作用

（5）维生素B12、叶酸的生理功能：叶酸在体骨加氢还原为四氢叶酸，作为一碳单位转移酶的辅酶，在一碳单位代谢中起一碳单位传递体的作用。维生素B12在体内的重要活性形式是甲基钴胺素，参与一碳单位代谢。缺乏症：巨幼红细胞性贫血

（6）维生素C的生理功能：参与体内的羟化反应；参与体内氧化还原反应（VC有解毒作用，还原三价铁为二价，以利肠道吸收，促进叶酸还原为四氢叶酸，促进高铁血红蛋白还原为血红蛋白）缺乏症：坏血病

五、糖代谢：糖的氧化分解是糖供给机体能量的主要代谢途径

1.糖的分解代谢（1）糖酵解的主要过程和生理意义

糖在体内的分解代谢途径主要有三条：在缺氧情况下，进行的糖酵解；在氧供应充足时进行的有氧氧化；生成磷酸戊糖中间代谢物的磷酸戊糖途径。

生理意义：①糖酵解是机体在缺氧情况下，迅速获得能量的有效方式。尤其对肌肉收缩更为重要。②是体内某些组织获能的重要途径。成熟红细胞没有线粒体，完全依赖糖酵解供能。视网膜、骨髓、白细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。限速酶：已糖激酶、磷酸果糖激酸和丙酮酸激酶

（2）糖有氧氧化的基体过程和生理意义

主要反应过程可分为三个阶段：①丙酮酸的生成②丙酮酸氧化成乙酰CoA③乙酰CoA进入三羧酸循环限速酶：异柠檬酸脱氢酶是最重要的

生理意义：①氧化供能；②三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质彻底氧化的共同途径。③三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。

（3）磷酸戊糖途径的生理意义：①生成5-磷酸核糖，为体内各种核苷酸及核酸的合成提供原料。②提供细胞代谢所需要的NADPH。

2.糖原的合成与分解 （1）概念由单糖合成糖原的过程称为糖原的合成。肝和肌组织是主要合成场所，合成的糖原分别称为肝糖原和肌糖原，它们是体内糖的储存形式。

糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原的分解。肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶，故肝糖原可直接分解为游离葡萄糖，以补充血糖。而肌肉组织缺乏此酶，肌糖原则不能直接分解为葡萄糖。（2）生理意义：①是机体储能、供能的一种方式。②是维持和调节血糖浓度恒定的措施之一。

3.糖异生（1）概念由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。在生理情况下，肝是糖异生的主要器官，饥饿时，肾皮质糖异生作用增强。能转变成糖的非糖物质有乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸。

（2）反应途径的关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶。

（3）生理意义①在空腹或饥饿状态下，维持血糖浓度的相对恒定。②协助某些氨基酸代谢。③在助于乳酸的利用。肌糖原不能直接分解成葡萄糖，而是分解成丙酮酸后还原成乳酸，经血液运输到肝脏，通过糖异生作用生成葡萄糖或糖原。

4.血糖（1）血糖指血液中的葡萄糖，正常空腹血糖浓度为3.9-6.1mmol/L（70-110mg/dl）

（2）血糖的来源与去路

来源：①食物中糖类的消化吸收，这是血糖的主要来源。②肝糖原的分解。③糖异生作用。去路：①在细胞内氧化分解供能，这是血糖的主要去路。②在肝、肌肉等组织合成糖原。③转变为其他单糖及其衍生物，如核糖等。④转变为非糖物质，如非必需氨基、甘油三酯等。

（3）血糖浓度的调节

①肝的调节  肝是通过糖原的合成与分解及糖原异生作用来实现对血糖浓度的调节。

②激素的调节  调节血糖的激素分两大类：降低血糖的激素只有胰岛素；升高血糖的激素有胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素和生长素。

③神经系统的调节   神经系统是通过影响激素的分泌来调节血糖浓度的。

（4）高血糖：空腹血糖浓度高于7.2mmol/L（130mg/dl）称为高血糖，血糖浓度超过肾糖阈8.8-9.9mmol/L（160-180mg/dl）时，出现糖尿，生理和病理情况下都可出现高血糖及糖尿。。低血糖：空腹血糖低于3.3-3.9mmol/L（60-70mg/dl）称为低血糖。当血糖低于2.5mmol/L（45mg/dl）时，就可发生低血糖昏迷

六、生物氧化

1.概述

（1）营养物质在生物体内氧化分解称为生物氧化。由于这一过程是在组织细胞内进行的，具体表现为细胞内O2的消耗和CO2的形成，故又称组织呼吸或细胞呼吸。

（2）特点：①物质氧化是在体温及PH近于中性的体液中，经过一系列酶催化逐步进行的。②物质氧化分解逐步进行，能量逐步释放，并能以高能磷酸化合物的形式贮存和利用。③生物氧化中最主要的氧化方式是脱氢反应。④生物氧化进程中产生的二氧化碳是通过有机酸的脱羧基作用生成的。

2.呼吸链

（1）呼吸链的概念许多酶和辅酶按一定顺序排列在线粒体内膜上而构成递氢和递电子的连锁反应体系，与细胞利用氧密切联系在一起，称为呼吸链（电子传递链）。

（2）呼吸链的组成和作用：线粒体中组成呼吸链的成分可分为五大类

尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）：为大多数脱氢酶的辅酶，起递氢作用，传递一个氢原子和一个电子，另一个质子（H＋）游离于介质中；黄素蛋白：以FMN或FAD为辅基，起递氢作用；铁硫蛋白：电子传递体，常与FMN、FAD或细胞色素b形成复合体；泛醌：呼吸链中的递氢体；细胞色素：在呼吸链中传递电子。

（3）呼吸链中氢和电子传递

①NADH氧化呼吸链

代谢物被以NAD＋为辅酶的脱氢酶催化时，脱下的2H由HAD＋接受生成NADH＋H＋。后者在NADH脱氢酶的催化下将1个氢原子、1个电子和基质中H＋传递给FMN，生成FMNH2，接着FMNH2又将2H转给泛醌，生成还原型泛醌。还原型泛醌在细胞色素体系催化下脱氢，脱下的2H分解成2H＋和2e，2H＋游离于基质中，2e通过b到c1到c到aa3的顺序传递，最后交给分子氧，氧被激活生成氧离子与基质中的2H＋结合生成H2O。

②琥珀酸氧化呼吸链

代谢物被以FAD为辅基的脱氢酶催化时，代谢物脱下2H，由FAD接受生成FADH2，然后将2H传递给泛醌，再通过细胞色素体系传递给氧生成水。

3.ATP的生成

（1）ATP的生成方式：ATP是由ADP磷酸化生成的，其磷酸化过程中有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。

（2）影响氧化磷酸化的因素：ADP/ATP调节作用；甲状腺素作用；抑制剂作用（电子传递抑制剂、解偶联剂）

七、脂类代谢

1.（1）分类：脂类是脂肪和类脂的总称。类脂主要包括胆固醇及其酯、磷脂及糖脂等。脂肪酸是脂类中的重要组成成分。

（2）生理功能：①储能与供能；②生物膜的重要组分；③提供必需脂肪酸；④促进脂溶性维生素的吸收；⑤保护内脏和维持体温。

2.三脂酰甘油的分解代谢

（1）三脂酰甘油的水解：脂肪组织中的甘油三酯在各种脂肪酶的作用下，逐步水解为脂肪酸及甘油，并释放入血液供其他组织摄取利用。

（2）甘油的氧化分解-----β-氧化

（3）脂肪酸的氧化：脂肪酸在进行氧化前必须进行活化，活化在胞液中进行，由脂酰CoA合成酶催化。活化的脂酰CoA由肉毒碱携带，转运到线粒体基质中进行氧化。

（4）酮体的生成和利用：酮体是乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三种物质的总称。酮体是在肝细胞线粒体内生成的，生成的原料是β-氧化中生成的乙酰CoA

3.三脂酰甘油的合成代谢

（1）合成部位以肝和脂肪组织最为活跃。

（2）合成原料：α-磷酸甘油的合成主要来自酵解途径产生的磷酸二羟丙酮，经还原而成。其次可由甘油磷酸化生成。脂酰CoA的合成直接原料是乙酰CoA，主要来自糖的氧化分解；合成过程中所需的NADPH，由磷酸戊糖途径提供；此外，尚需Co2、Mg2＋、ATP和生物素参加。

4.胆固醇的代谢

（1）合成部位及原料：合成部位：肝是合成胆固醇的主要场所原料：乙酰CoA是体内合成胆固醇的直接原料。此外，还需ATP和NADPH

（2）胆固醇的转化

①胆汁酸在肝中以胆固醇为原料转变生成，是体内胆固醇代谢的主要去路。②类固醇激素在肾上腺皮质、睾丸、卵巢等组织中转化为肾上腺皮质激素和性激素。③储存于皮下的7-脱氢胆固醇，经紫外线照射转变生成维生素D3

5.血脂

（1）血脂的组成与含量（mmol/L）

组成：甘油三酯

0.11-1.69、总胆固醇

2.59-6.47、胆固醇酯 1.81-5.17、游离胆固醇 1.03-1.81和磷脂48.44-80.73（2）血浆脂蛋白的分类及生理功能

分类：超速离心法 CM

VLDL

LDL

HDL

电泳分离法α-脂蛋白，前β-脂蛋白，β-脂蛋白，CM

八、蛋白质的分解代谢

1.蛋白质的营养作用

（1）蛋白质的生理功能①维持细胞组织的生长、更新和修复②参与多种重要的生理活动③氧化供能

（2）必需氨基酸8种：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）。为了便于记忆，可写成借一两本淡色书来。

（3）蛋白质的互补作用：几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。

2.氨基酸的一般代谢

（1）氨基酸的脱氨基作用

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺联合脱氨基作用是体内氨基酸脱氨基的主要方式，是体内合成非必需氨基酸的主要途径。

（2）氨的代谢

氨主要来源于体内氨基酸的脱氨基作用；氨的主要代谢去路是生成尿素；尿素分子中有两个氮原子，一个来自NH3（先合成氨基甲酰磷酸），另一个来自天冬氨酸。

（3）α-酮酸的代谢

①经氨基化作用生成非必需氨基酸；②转变为糖和脂肪；③氧化供能。

3.个别氨基酸的代谢

（1）氨基酸的脱羧基作用（2）一碳单位：主要来源于丝、甘、组、及色氨酸的代谢（叹: 敢吃猪舌）。

九、核酸代谢

1.核苷酸的分解代谢

嘌呤核苷酸分解产物；嘌呤核苷酸分解为嘌呤碱和磷酸戊糖；嘌呤碱进一步氧化，最终生成尿酸。

2.DNA的生物合成

（1）复制；经亲代DNA为模板合成子代DNA，将遗传信息准确地传给子代DNA分子的过程，称为DNA的复制。

（2）反转录是以RNA为模板合成DNA的过程，也称逆转录。

3.RNA的生物合成

（1）转录生物体以DNA为模板合成RNA的过程称为转录。

（2）转录的基本过程分为起始、链的延长及终止三个阶段。

十、蛋白质的生物合成      

1.RNA在蛋白质生物合成中的作用

（1）mRNA含有遗传信息，是合成蛋白质肽链的直接模板。mRNA分子中从5‘端至3’端的方向，每三个碱基所组成的三联体构成一个遗传密码子。四种碱基共组成64个密码子，其中有61个分别代表不同的氨基酸。三种UAG、UGA、UAA不代表任何氨基酸，称为终止密码子，AUG既是蛋氨酸的密码子，又是肽链合成的起始密码子（2）tRNA是氨基酸的转运工具，能把活化的氨基酸按mRNA中密码子的顺序，转运到核蛋白体上用于合成肽链。（3）rRNA与蛋白质结合组成核蛋白体，是蛋白质生物合成的场所。

2.蛋白质生物合成的基本原理

（1）氨基酸的活化与转运（2）蛋白质生物合成的简要过程

3.蛋白质的生物合成与医学

（1）分子病镰刀形红细胞贫血就是一种典型的分子病。这种病是由于DNA分子上的谷氨酸变成了缬氨酸。（2）抗生素对蛋白质生物合成的影响

十一、肝生物化学

1.肝的生物转化作用

（1）概述非营养性物质在体内经各种代谢转变，增强极性，使之易于随胆汁或尿液排出体外的过程，称为生物转化作用。

（2）生物转化的反应类型生物转化作用分为两相，第一相包括氧化、还原和水解反应；第二相是结合反应。 （3）生物转化作用的生理意义

经过生物转化后，多数物质的活性发生改变，毒性减弱或消失，极性增强，易于随胆汁或尿排出；但也有少数物质的毒性反而出现或增强。

2.胆色素代谢

（1）胆色素的是含卟啉化合物在体内分解代谢的主要产物，包括胆绿素、胆红素、胆素原和胆素。

（2）未结合胆红素：为橙黄色是脂溶性物质，极易透过生物膜，进入血液后与清蛋白结合成胆红素-清蛋白复合物，这是胆红素在血液中的主要运输形式。

（3）结合胆红素：在肝细胞中生成的，在葡萄糖醛酸转移酶催化下，与葡萄糖醛酸结合生成胆红素-葡萄糖醛酸。

（4）胆红素在肠道中的变化生成胆素原；胆素原的肠肝循环

（5）血清胆红素与黄疸：正常人血清中总胆红素不超过17.1umol/L，主要是未结合胆红素，约占4/5

当血清中胆红素浓度超过34.2umol/L，即出现巩膜、粘膜及皮肤黄染，称为黄疸。血清胆红素在17.1-34.2umol/L之间，称为隐性黄疸。

临床上将黄疸分为溶血性黄疸、阻塞性黄疸和肝细胞性黄疸三种类型。

3.常用肝功能试验及临床意义

（1）血浆蛋白质测定

主要反映肝对蛋白质代谢的功能状态。严重的肝功能障碍最常见的是血浆清蛋白降低，r-球蛋白升高，致使A/G下降，甚至倒置。

（2）血清酶测定

ALT与AST   当肝细胞损伤时，这两种酶活性均可明显升高。

r-GT原发性与继发性肝癌，肝癌术后复发时，该酶活性显著升高。

AKP  该酶由成骨细胞合成，主要通过胆道排泄，其活性可反映肝胆系统的排泄功能。

（3）胆色素测定

主要有血清总胆红素及结合胆红素测定、尿胆素原及尿胆红素测定等

十二、钙、磷代谢

1.钙、磷的生理功能：（1）参与形成骨骼以羟磷灰石的形式构成骨盐，参与骨骼的形成。（2）钙离子的生理功能 1-可降低毛细血管及细胞膜通透性；2-可降低神经肌肉的应激性，当Ca2＋浓度降低时，神经肌肉兴奋性增加，可引起手足抽搐；3-可增强心肌的收缩，与K＋相互拮抗，维持心肌的收缩与舒张协调统一；4-是凝血因子之一，参与血液凝固过程；5-是某些酶的激活剂或抑制剂。

（3）磷的生理功能：1-构成骨盐2-参与DNA、RNA及磷脂的组成；3-糖、脂类、蛋白质代谢过程以及氧化磷酸化作用都需要磷参加；4-磷酸是各种游离核苷酸的组成成分，参与体内许多代谢反应；5-构成磷酸盐缓冲系统参与酸碱平衡的调节。

2.钙磷的吸收

（1）吸收部位钙磷的吸收部位主要在酸度较大的小肠上段，特别是十二指肠和空肠。

（2）吸收形式钙吸收的主要形式是Ca2＋；磷是以H2PO4-、HPO42-形式被吸收。

（3）影响吸收的因素维生素D促进小肠对钙、磷的吸收；食物中钙的含量越丰富越有利于吸收；能降低肠道PH的食物如乳酸、氨基酸等可促进钙、磷的吸收；食物中的钙、磷比例为2：1时有利于钙的吸收；食物中过多的碱性磷酸盐、草酸盐和植酸等，可与Ca2＋结合阻碍钙的吸收；食物中过多的Ca2＋、Mg2＋、Fe3＋易与磷形成不溶性盐而影响磷的吸收。

3.血钙与血磷 （1）浓度  正常人血钙含量为2.25-2.75mmol/L 正常人血磷水平为0.97-1.6mmol/L

（2）血钙的存在形式  血钙以结合钙和离子钙两种形式存在；结合钙中大部分是与清蛋白结合，少部分与柠檬酸等结合

（3）钙、磷乘积及其意义  正常人钙磷乘积=35-40。当乘积＞40时，钙磷以骨盐形式沉积于骨组织；若乘积＜35时，则成骨作用不能顺利进行，甚至可使骨盐溶解发展成佝偻病或骨质软化症。

4.钙、磷代谢的调节

（1）甲状旁腺激素（PTH）

使血钙升高、血磷降低

（2）降钙素（CT）

使血钙、血磷均降低

（3）1,25-二羟维生素D3

使血钙、血磷均增高

十三、酸碱平衡

1.体内酸性和碱性物质的来源

（1）酸性物质的来源:体内的炭酸称为挥发酸,由体内代谢过程产生的CO2与H2O化合生成;固定酸体内代谢过程中产生的不能由肺排出,而只能由肾排出的酸性物质.

（2）碱性物质的来源:食物摄入,水果蔬菜,口服小苏打;代谢产生,氨基酸脱氨基产生的是氨是碱性物质,一般膳食情况下,正常人体内产生的酸性物质多于碱性物质.

2.酸碱平衡的调节

（1）血浆的缓冲作用:红细胞中以血红蛋白和氧合血红蛋白缓冲体系最重要,主要负责对挥发酸的缓冲.

对固定酸的缓冲主要靠NaHCO3,对挥发酸的缓冲主要靠血红蛋白缓冲体系完成.对碱的缓冲主要由H2CO3与之起反应.

（2）肺在调节酸碱平衡中的作用:主要通过调节CO2的排出量来调节血中H2CO3浓度,以维持血浆中NaHCO3/H2CO3的正常比值.

（3）肾的作用:NaHCO3的重吸收,主要在近曲小管进行;尿液的酸化;NH3的分泌主要在肾远曲小管进行.

3.判断酸碱平衡的生化指标及其意义

血液PH:7.35-7.45,小于7.35为失代偿性酸中毒,大于7.45为失代偿性碱中毒.

二氧化碳分压（PCO2）,4.5-6.0Kpa,大于6.0提示肺泡通气不足,体内有CO2蓄积,小于4.5提示肺泡通气过度.二氧化碳排出过多.

标准碳酸氢盐（SB）与实际碳酸氢盐（AB）,AB正常参考范围24±2mmol/L,SB同上,当AB大于SB时,（实际AB受过多CO2影响而降低）提示体内有CO2蓄积,为呼酸中毒,AB小于SB时,则提示有低CO2血症存在,为呼碱;AB=SB（SB受代谢影响降低）且两者均降低,为代酸,若均增高,为代碱中毒.

缓冲碱BB:可分为血浆缓冲碱BBP41-42mmol/L和全血缓冲碱BBb45-52mmol/L降低见于代谢性酸中毒,升高见于代碱中毒

碱剩余（BE） ±3mmol/L,小于-3时提示为代酸,大于＋3时为代碱中毒

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